Evaluación de arritmias con base en el método de ayuda diagnóstica de la dinámica cardiaca basado en la teoría de la probabilidad / Arrhythmias assessment based on a support diagnostic method of cardiac dynamics based on the theory of probability

Objetivo: confirmar la capacidad diagnóstica de una metodología basada en la teoría de probabilidad en casos de arritmia. Materiales y métodos: se realiza un estudio ciego, en el que se analizaron 10 Holter normales y 90 con diferentes tipos de arritmia, de pacientes mayores de 21 años. Se enmascara el diagnóstico convencional y se calcula la probabilidad de rangos de frecuencias cardiacas máximas, mínimas e intermedias cada hora, y de número de latidos por hora, para determinar el diagnóstico matemático de acuerdo con los tres parámetros establecidos previamente. Finalmente, se desenmascara el diagnóstico convencional, que fue tomado como Estándar de Oro, y se realiza un análisis de la concordancia diagnóstica para diferenciar normalidad y arritmia aguda. Resultados: los Holternormales, presentan valores matemáticos característicos de normalidad o en evolucióna enfermedad, mientras que todos los casos patológicos son diagnosticados por la metodología como en evolución a enfermedad o enfermos. Se obtiene una sensibilidad del 100%, una especificidad del 70%, un VPP de 93,33% y un VPNde 100%, y el coeficiente Kappa presenta un valor de 0,82. Conclusiones: la aplicación de la metodología en el estudio de alteraciones arrítmicas, evidencia un orden matemático mediante el cual se logra diferenciar normalidad de enfermedad y detectar estados de evolución a la enfermedad aun en estados clínicos con diagnóstico normal, de posible utilidad preventiva a nivel clínico.

Caracterización matemática de la unión de la proteína PfNBP-1 al eritrocito mediante la aplicación de la probabilidad y entropía / Mathematical characterization of binding between PfNBP-1 protein and erythrocyite by applying probability and entropy

Objetivo: Estudiar la proteína Plasmodium falciparum Normocyte Binding Protein-1 (PfNBP-1), partiendo de un método de caracterización físico-matemática desarrollado previamente para péptidos de alta unión del merozoito de malaria al eritrocito. Materiales y métodos: Se tomaron 21 péptidos con tamaño de 20 aminoácidos no sobrelapados de los cuales dos son de alta unión, se cuantificó la frecuencia de aparición de los 20 aminoácidos esenciales en cada posición y se calculó la probabilidad, sumatoria de probabilidad y la entropía con el objetivo de diferenciar matemáticamente los péptidos de alta y baja unión. Posteriormente se calcularon los mismos valores para péptidos teóricos análogos, en los que fueron cambiados por glicinas los aminoácidos críticos confirmados experimentalmente. Resultados: Los péptidos de PfNBP-1 comprobados experimentalmente de alta unión, presentaron valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropía ubicados dentro del macroestado de unión y sus péptidos teóricos análogos presentaron resultados que se diferenciaban cada vez más del macroestado de unión a medida que se reemplazaban aminoácidos críticos por glicinas. En cuanto a las secuencias de no unión de PfNBP-1, se encontró que los valores calculados son diferentes a los asociados al macroestado de unión, comprobando que en el 100 % de casos estudiados es posible diferenciar los péptidos de no unión y alta unión matemáticamente. Conclusiones: La probabilidad y la entropía permiten caracterizar adecuadamente los péptidos de alta unión de PfNBP-1, y evidenciar el orden matemático subyacente al proceso de unión de proteínas de malaria.

Objective: To study the Plasmodium falciparum Normocyte Binding Protein-1 (PfNBP-1) based on a of physicalmathematical characterization method previously developed for high binding peptides of malaria merozoite to erythrocyte. Materials and methods: 21 non overlapped peptides with size of 20 amino acids, including two of high binding were taken; the frequency of occurrence of the 20 essential amino acids in each position was quantified and probability, summation of probability and entropy were calculated in order to mathematically differentiate high and low binding peptides. Later the same values were calculated for theoretical analogs peptides, where the critical amino acids confirmed experimentally were changed by glycine. Results: The experimentally validated high binding peptides of PfNBP-1 showed values of probability, summation of probability and entropy located within the binding macrostate peptides and their theoretical analogues peptides presented results that differed increasingly of the binding macrostate as critical amino acids were replaced by glycine. For the PfNBP-1 sequences of non-binding, it was found that the calculated values are different from those associated with the macrostate of binding and it was verified that in 100% of studied cases it is possible to mathematically differentiate binding and non-binding peptides. Conclusions: The probability and entropy allow to adequately characterize the high-binding peptides of PfNBP-1 and show the mathematical order underlying the process of protein binding of malaria to the erythrocyte.